1. Les enzymes sériques

Par le renouvellement cellulaire ou une sécrétion tissulaire, lors de l'activité musculaire, des enzymes sont libérées physiologiquement dans le sérum.
Il est donc normal, chez un sujet sain, de relever des taux relativement constants d'enzymes dans le sang.
On pourra quantifier les enzymes présents pour des concentrations saturantes en substrat, dans des conditions de pH et de température données, en mesurant la vitesse de réaction in vitro (puisque celle-ci dépend de la quantité d'enzyme présent).

Ce sont ces mêmes mesures qui permettront de détecter une éventuelle lésion d'un tissu ou organe.
En effet, les enzymes solubles de ce tissu ou organe se retrouveront au niveau du sérum sanguin mais à des taux supérieurs à la normale, relevant de circonstances pathologiques. Néanmoins, l'augmentation de la quantité d'un enzyme dans le sérum dépendra de l'étendue de la lésion.

• Cette augmentation peut être immédiate si les enzymes proviennent de cellules en contact direct avec la circulation sanguine.
• Cette augmentation peut également être retardée par rapport au moment de l'atteinte si les enzymes proviennent de cellules sans contact direct avec la circulation.

Certains enzymes pourront diffuser hors de la cellule alors que les signes de nécrose sont minimes.

Selon le type d'enzymes trouvées en taux supérieur dans le sérum, on peut déterminer le degré d'atteinte.

• En effet, s'il s'agit d'enzymes du cytoplasme, l'atteinte concernera la membrane externe des cellules lésées, ce sera donc une atteinte dite "légère".
• Par contre, si l'on retrouve par exemple des enzymes de la mitochondrie, cela signifie destruction d'organites intracellulaires et l'atteinte est donc jugée plus importante.

Il est évident que les enzymes se retrouvant dans le sérum sanguin sont progressivement catabolisées et éliminées. Ce processus d'élévation des enzymes sériques n'est donc pas définitif.
C'est d'ailleurs l'étude de ce taux sérique (variable hors conditions classiques) qui reflétera l'évolution de la maladie.

2. Les isoenzymes

Ce sont des variétes moléculaires d'un enzyme catalysant la même réaction mais n'ayant pas exactement la même composition en acides aminés. Ces enzymes possèdent une structure quaternaire formée de plusieurs sous-unités, sous-unités à la composition peptidique divergente.
La créatine kinase, par exemple, possède 3 isoenzymes. Dimérique, elle catalyse la phosphorylation de la créatine avec un ATP. L'organisme humain posséde deux sous-unités différentes pour cette enzyme: une sous-unité de type M (muscle) et une sous-unité B (brain).
Suivant le gène, donc suivant le type de cellule, on observe trois enzymes de structure différente :

• la créatine kinase M-M est spécifique des cellules du muscle squelettique,
• la créatine kinase B-B est spécifique du cerveau,
• la créatine kinase M-B est spécifique du muscle cardiaque, muscle lisse.

On a donc trois enzymes différentes pour la même réaction, ce sont des isoenzymes.
L'élévation de l'activité créatine kinase mesurée dans le sang peut donc être localisée par séparation des isoenzymes (électrophorèse par exemple).

3. Enzymes tissulaires, notion de déficit enzymatique

La mesure d'une activité enzymatique au sein d'un tissu donné permet également de surveiller l'expression du génome de la cellule. En effet, toute modification portant sur le gène d'un enzyme entraine soit une modification de la structure de l'enzyme rendant l'enzyme moins actif, soit une absence complète de synthèse. Et ceci peut être à l'origine d'une incapacité pour la cellule à avoir un métabolisme normal d'où une pathologie associée.

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